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正文:
酶催化的反应的速率是与存在的酶浓度直接成正比的
酶浓度
酶催化的反应的速率是与存在的酶浓度直接成正比的,为了准确地
测量酶的活力,这种线性关系的有效性是绝对必要的。这种关系只有在
某些严格限定的条件下才是真实的。系统的pH及温度必须是恒定的,底
物必须存在过量。如果底物不存在过量,则在测定过程中底物浓度就会
发生显著的变动,其变动的程度将取决于酶的浓度。我而当测定一种酶
时,必须保证测定时底物被转化的百分率只是微不足道的。一般说来,
酶和底物的浓度是这样调节的,以使测定时所消耗的底物不到1%,现
代仪器设备的灵敏度可以很准确地测出这种相对来讲是很小的变化。
通常反应程度随时间的变化。曲线图有两个不同的区域。在最初的
一段时间,被转化的底物的量与反酶反应的时间曲线,显示了开始和最
后速率之间的差别。应正在进行的时间长短成正比。在开始阶段之后,
反应的速率开始下降,反应量不再与时间成正比。假定底物存在过量,
这种现象就可用酶活力在一段时间以后逐渐丧失来解释。这可能是由于
热对酶的三级结构的效应,或是反应形成了某些产物或副产物而抑制了
酶。研究任何酶反应的开始,对于确立在这段时间以后,反应与时间以
线性关系相变化的时期是很重要的。这段时间可以短至一分钟,但有些
酶能有好几天的时间是线性变化。为了得到有意义的结果应该测量反应
的初速度。
出自http://www.bjsgyq.com/
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